第一节　蛋白质结构和功能

　　氨基酸的分类

　　蛋白质的分子结构

　　蛋白质的变性

　　一、氨基酸与多肽

　　(一)蛋白质的元素组成及特点

　　蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。氮最恒定平均为16%。

　　(二)蛋白质的基本结构

　　蛋白质的基本结构：L-α-氨基酸 (甘氨酸除外，其无D、L之分 )

　　(三)氨基酸的分类

　　非极性疏水性氨基酸8(脯亮亮苯蛋丙缬色)

　　极性中性氨基酸7(冬天 谷苏丝酪半光 甘)

　　酸性氨基酸 2

　　碱性氨基酸 3

　　记忆方法：

　　冬天（天冬氨酸）的谷（谷氨酸）子是酸的，

　　捡（碱性氨基酸）来（赖氨酸）精（精氨酸）煮（组氨酸）。

　　(四)肽键和肽链

　　1.肽键：

　　概念：是由一个氨基酸的α -羧基与另一个氨基酸的α -氨基脱水缩合而形成的化学键。

　　肽键特点：不能自由旋转，具有部分双键性质。

　　2.肽链：

　　有两个或两个以上的氨基酸以肽健相连的化合物。(寡肽和多肽)

　　二、蛋白质的分子结构

　　(一)蛋白质的一级结构

　　1.定义： 是指多肽链中氨基酸的排列顺序 。(一条线)

　　2.主要的化学键：肽键。

　　3.意义：一级结构非空间结构，但它决定着蛋白质空间结构。

　　(二)蛋白质的二级结构

　　1.定义：某一段肽链的局部空间结构 。(弹簧)

　　2.主要的化学键：氢键。

　　3.蛋白质二级结构的主要形式：α -螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲。

　　α -螺旋

　　特点：

　　①主链围绕中心轴旋转，每隔3.6个氨基酸残基 上升一个螺距。

　　②每个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键。氢键 维持了α-螺旋结构的稳定。

　　③α-螺旋为右手螺旋 ，氨基酸侧链基团伸向螺旋外侧。

　　(三)蛋白质的三级结构

　　概念： 是指整条 肽链中所有原子在三维空间结构。 (整条肽)

　　主要的化学键：疏水作用力、离子键、氢键、范德华力等 。

　　(四)蛋白质的四级结构

　　概念： 蛋白质分子中各亚基的空间排布。（多条链）

　　主要化学键：疏水作用力、离子键、氢键、范德华力。

　　成人血红蛋白由2条α链和2条β链组成，各亚基分别含一个血红素。

　　(五)蛋白质的空间构象

　　蛋白质的空间构象由一级结构决定，常需分子伴侣(帮助多肽链正确折叠)的参与。其作用：

　　①可逆地与未折叠肽段结合防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠;

　　②与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠;

　　③促进对蛋白质分子中二硫键的正确形成。

　　(1)肽单元：参与肽键的6个原子——C _α1 、C、0、N、H、C _α2 位于同一平面， Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。

　　(2)模体

　　在许多蛋白质分子中，2个或3个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模体。

　　(3)结构域

　　分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，称为结构域。

　　三、蛋白质结构与功能的关系

　　(一)蛋白质一级结构与功能的关系

　　空间结构决定着蛋白质的生物学功能，蛋 白水解酶可破坏一级结构

　　亚基谷氨酸序列变为缬氨酸就会患镰刀型贫血。称分子病。

　　(二)蛋白质高级结构与功能的关系

　　蛋白质构象改变可引起疾病，如蛋白的二级结构α 螺旋变为β折叠就会患疯牛病 。

　　四、蛋白质的理化性质

　　(一)蛋白质的变性

　　1.概念 ：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，导致其理化性质 改变和生物活性 的丧失。

　　2.本质 ：破坏非共价键和二硫键 ，不改变蛋白质的一级结构。

　　3.意义： 如在医学上利用高温、高压、紫外线消毒灭菌;疫苗、酶制品、血液制品及菌种等放在冰箱中保存以防止变性失活等。

　　4.特点：

　　（1）化学性质改变： 生物活性的丧失。

　　（2）物理性质的改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力降低、生物活性丧失、易沉淀、易被蛋白酶水解。

　　（二）两性电离

　　蛋白质是两性电解质，既可以解离成带正电的阳离子，也可解离成带负电的阴离子。在某一pH溶液中，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，所带的正、负电荷相同，净电荷为零，即成为兼性离子，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点（pI）。

　　（三）蛋白质的亲水胶体性质

　　(四)蛋白质的紫外吸收

　　很多蛋白质分子中含有色氨酸和酪氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰，利用这个特点，可对蛋白质溶液进行定量测定。

　　(五)蛋白质的呈色反应

　　有茚三酮反应，双缩脲反应等。

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