第二节  蛋白质的分子结构

　　一、蛋白质的一级结构(primary structure)

　　蛋白质一级结构是空间结构和特异生物学功能的基础。

　　二、蛋白质的二级结构(secondary structure)

　　蛋白质的二级结构是指其分子中主链原子的局部空间排列，是主链构象(不包括侧链R基团)。

　　两种主链原子的局部空间排列的分子模型(α-螺旋)和(β-折叠)。

　　1.肽单位

　　肽键及其两端的α-C共6个原子处于同一平面上，组成了肽单位(所在的平面称肽键平面)。

　　肽键C—N键长为0.132nm，比相邻的单键(0.147nm)短，而较C=N双键(0.128nm)长，有部分双键的性质，不能自由旋转。肽键平面上各原子呈顺反异构关系，肽键平面上的O、H以及2个α-碳原子为反式构型(transconfiguration)。

　　2.α-螺旋

　　α-螺旋是肽键平面通过α-碳原子的相对旋转形成的一种紧密螺旋盘绕，是有周期的一种主链构象。其特点是：

　　② 螺旋每转一圈上升3.6个氨基酸残基，螺距约0.54nm

　　②相邻的螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。

　　③螺旋的走向绝大部分是右手螺旋，残基侧链伸向外侧。R基团的大小、荷电状态及形状均对α-螺旋的形成及稳定有影响。

　　3.β-折叠

　　① 相邻肽键平面间折叠成110度角，呈锯齿状。

　　② 两个以上具β-折叠的肽链或同一肽链内不同肽段相互平行排列，形成β-折叠片层，其稳定因素是肽链间的氢键。

　　③ 逆向平行的片层结构比顺向平行的稳定。

　　α-螺旋和β-折叠是蛋白质二级结构的主要形式。

　　4.β-转角

　　5.不规卷曲

　　6.超二级结构和结构域

　　三、蛋白质的三级结构(tertiary structure)

　　指一条多肽链中所有原子的整体排布，包括主链和侧链。维系三级结构的作用力主要是次级键(疏水相互作用、静电力、氢键等)。在序列中相隔较远的氨基酸疏水侧链相互靠近，结合蛋白质的辅基往往镶嵌其内，形成功能活性部位，而亲水基团则在外，这也是球状蛋白质易溶于水的原因。

　　四、蛋白质的四级结构 (quaternary structure)

　　有些蛋白质的分子量很大，由2条或2条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合而成，称为蛋白质的四级结构。构成四级结构的每条多肽链称为亚基 (subunit)，亚基单独存在时一般没有生物学功能，构成四级结构的几个亚基可以相同或不同。如血红蛋白(hemoglobin,Hb) 是由两个α-亚基和两个β-亚基形成的四聚体。

　　五、蛋白质分子中的化学键

　　蛋白质的一级结构是由共价键形成的，如肽键和二硫键。而维持空间构象稳定的是非共价的次级键。如氢键、盐键、疏水键、范德华引力等。