β-折叠有平行式和反平行式两种。

　　平行式：两条链的走向相同;反平行式：两条链的走向相反。

　　反平行式的β-折叠比平行式的更稳定

　　结构特征：

　　(1)由若干条肽段或肽链平行或反平

　　行排列组成片状结构;

　　(2)主链骨架伸展呈锯齿状;

　　(3)反平行中重复周期(肽链同侧两个相邻的同一基团之间的距离)为0.70nm,而平行中为0.65nm.

　　(4)借相邻主链之间的链间氢键维系。

　　一条肽链回折后就可形成两条走向相反肽段，就可以形成反平行式的β-折叠，β-折叠不限于两条肽链之间，多条肽链可以形成很宽的β-折叠片层，片层与片层之间以范德华力相互作用，形成厚厚的垫子。

　　α-右手螺旋与β-折叠相比更具弹性，不易拉断，β-折叠易拉断，α-右手螺旋经加热后可变成β-折叠，长度增加，毛衣越洗越长也是这种变化。

　　<3>(β-turn，T)，指肽链出现180º左右转向回折时的“U”形有规律的二级结构单元。这个结构包括的长度为4个aa残基，其中的第三个为Gly，稳定该结构的力量是第一和第四个aa残基之间形成的氢键。此结构广泛存在球状蛋白中。

　　甘氨酸和脯氨酸经常出现在β-转角序列中：甘氨酸缺少侧链(只有一个H),在β-转角中能很好地调整其他残基的空间阻碍,脯氨酸具有刚性的吡咯环,在一定程度上迫使β-转角形成.促使多肽链自身回折.

　　<5>无规卷曲(randon coil)：是指各种蛋白质分子中彼此各不相同、没有共同规律可遵循的那些肽段空间结构，它是蛋白质分子中一系列无序构象的总称，也可以说是各种蛋白质分子中的特征性二级结构。因为在蛋白质分子中，并不是所有肽段都形成有序的α-螺旋、β-片层、β-转角等二级结构的，而是有相当部分的肽段，其二级结构在各蛋白质分子间彼此并不相似，无共同规律可遵循，它也普遍存在于各种天然蛋白质分子中，同时也是蛋白质分子结构和功能的重要组成部分。

　　(三)超二级结构(super secondary structure)和结构域

　　近年来随着蛋白质结构与功能研究的深入，发现不少蛋白质分子中的一些二级结构单元，往往有规则地聚集在一起形成全由α-螺旋、全由β-片层或α-螺旋与β-片层混合、均有的超二级结构基本形式，具体说，形成相对稳定的αα、βββ、βαβ、β2α和αTα等超二级结构(图2-12)又称模体(motif)或模序。具有调控作用的转录因子蛋白质中，就有β2α和αTα超二级结构存在。且单个或多个超二级结构，尚可进一步集结起来，形成在蛋白质分子空间结构中明显可区分的区域，称结构域(图2-13)，它们分别又是蛋白质分子中的一个个功能单位，故不严格地又称之为功能域。蛋白质的结构域一般由40～400个氨基酸残基组成。

　　(四)蛋白质的三级结构(tertiary structure)

　　蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成

　　的全部分子结构。因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。

　　如果蛋白质是单条肽链，则三级结构就是它的最高级结构，这是蛋白质分子最显著的特征之一。

　　三级结构由二硫键和次级键(氢键、疏水键、离子键、范德华力)维持。

　　肽链折叠卷曲形成的球状、椭圆形等三级结构蛋白质分子，往往形成一个亲水的分子表面和一个疏水的分子内核，靠分子内部疏水键和氢键等来维持其空间结构的相对稳定。有些蛋白质分子的亲水表面上也常有一些疏水微区，或在分子表面形成一些形态各异的“沟”、“槽”或“洞穴”等结构，一些蛋白质的辅基或金属离子往往就结合在其中。例如上述肌红蛋白分子亲水表面上，就有一个疏水洞穴，其中结合着一个含Fe2+的血红素辅基，起着结合并储存氧的功能，供肌肉剧烈收缩氧供应相对不足时释放被利用的需要。如果蛋白质是单条肽链，则三级结构就是它的最高级结构，三级结构由二硫键和次级键(氢键、疏水键、离子键、范德华力)维持。

　　例如肌红蛋白：由153个氨基酸残基形成8个α-螺旋段A、B、C、D、E、F、G、H;螺旋段之间的转折为不规则卷曲;在疏水性裂隙中插入1个血红素，F8和E7的两个His残基夹者血红素;F8的His残基连接在血红素中心的Fe原子。

　　蛋白质三级结构的构象特点：

　　(1)三级结构构象近似球形。

　　(2)形成所谓“亲水表面，疏水核”。

　　(3)构象的稳定性主要靠疏水相互作用维系。亲水表面的水化膜和双电层，对分子构象起很好的保护作用。

　　(4)分子表面有一个空穴，是行使生物功能的部位。

　　(5)三级结构形成之后，蛋白质分子的生物活性部位就形成了。

　　(五)蛋白质的四级结构(quaternary structure)

　　蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。在此蛋白质四级结构中，各具独立三级结构的多肽链称亚基(subunit)，亚基单独存在时不具生物活性，只有按特定组成与方式装配形成四级结构时，蛋白质才具有生物活性。

　　注意，由二硫键连接的几条肽链不具有四级结构。每条肽链都有自己的三级结构，称为亚基或亚单位，一般情况下，具有四级结构的蛋白质含有的肽链不会太多，故称这类蛋白质为寡聚蛋白，如寡聚酶等。

　　例如血红蛋白就是由两条相同、各由141个氨基酸残基组成的α-亚基和两条相同、各由146个氨基酸残基组成的β-亚基按特定方式接触、排布组成的一个球状、接近四面体的分子结构。每个亚基表面疏水洞穴中都分别结合一个含Fe2+血红素辅基。血红蛋白四个亚基间主要靠八个盐键和众多氢键维系其严密、特定的四级结构，完成其在血液中运输氧气的生理功能。具有四级结构的整个蛋白质分子也大多形成一个亲水的分子表面和一个疏水的分子内核。

　　并不是所有蛋白质分子都具有四级结构的。大多数蛋白质都只由一条肽链组成，只具有三级结构就有生理活性了，只有一部分分子量更大、或具有调节功能的蛋白质，才具有四级结构，它由几条肽链组成，从而赋予它特殊的别构作用，这对完成其特定生理功能十分重要。另外由于肽链亚基间的连结键都是非共价键，因此由二硫键相连的，如由四条肽链组成的免疫球蛋白、由A、B二条肽链组成的胰岛素分子，不属于具有四级结构的蛋白质，何况胰岛素还是一个分子量很小的蛋白质。

　　(六)维系蛋白质空间结构的非共价键

　　这些非共价键，包括氢键、盐键、疏水键和范德华力(van der Waals)等。其中维持蛋白质二级结构的主要是氢键，维持蛋白质三级结构的主要是疏水键，维持蛋白质四级结构的有盐键。事实上各层次蛋白质分子空间结构的稳定，都有这些副键共同参与，以保证蛋白质空间结构的相对稳定和各种生理功能的正常发挥。

　　非共价键的键能要比共价键的键能小得多，因此容易断裂，但由于蛋白质分子中非共价键数目众多，因此它们在维持蛋白质严密空间结构和生理功能上起着十分重要的作用。