酶

　　考试大纲及考分预测

　　酶的概念

　　酶的活性中心

　　同工酶

　　酶促反应动力学

　　一、酶的分子结构与功能

　　(一)酶的概念：酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的有机生物催化剂。

　　(二)酶的分子组成

　　(1)单纯酶：仅由氨基酸残基构成。

　　(2)结合酶：由蛋白质和非蛋白质组成，全酶=酶蛋白+辅助因子。辅助因子包括小分子有机化合物(维生素或维生素类物质)和金属离子 。

　　①辅酶：与酶蛋白以非共价键 疏松结合，可用透析等简单方法分离;

　　②辅基：与酶蛋白以共价键 牢固结合，不能用透析等简单方法分离。主要作用：参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团。金属离子多为酶的辅基。常见的有K+、Na+、Mg2+等。

　　(三)酶的催化作用

　　酶的活性中心：指酶分子能与底物结合并发生催化作用的局部空间结构。凡具有活性的酶都具有活性中心。

　　1.活性中心内的必需基团：它包含两个基团(结合基团和催化基团)，其特点是与催化作用直接相关，是酶发挥催化作用的关键部位。

　　2.活性中心外的必需基团：在活性中心外的区域，还有一些不与底物直接作用的必需基团，这些基团与维持整个酶分子的空间构象有关。

　　(四)酶原与酶原激活

　　酶原与酶原激活　在初合成或初分泌时没有活性的酶的前体称为酶原。酶原在一定条件下，转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原激活的实质是酶的活性中心形成或暴露的过程。

　　酶原激活意义 如胰蛋白质酶原、凝血酶原等的激活，一方面防止了自身消化，起到保护作用;另一方面保证特定的酶在特定的时间和部位发挥作用。

　　(五)同工酶

　　1.概念：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

　　2.举例：乳酸脱氢酶(LDH1～LDH5共5种同工酶)心、肾以LDH1为主;肺以LDH3和LDH4为主;骨骼肌以LDH5为主;肝以LDH5为主。血清中LDH含量的顺序是

　　LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LDH5。

　　二、酶促反应的特点

　　酶不仅催化体内化学反应，而且在体外也能发挥催化作用。

　　1.有效地降低反应的活化能(台阶)，具有极高的催化能力。

　　2.高度的特异性(专一性)。

　　3.可调节性(这是与无机催化反应的不同点)。

　　4.不稳定性。

　　三、影响酶促反应速度的因素

　　(一)酶浓度

　　在一定温度、pH条件下，当底物浓度》酶浓度时，酶促反应速度与酶浓度成正比例关系。

　　(二)底物浓度

　　在一定温度、pH条件下，酶浓度一定时，酶促反应速度与底物浓度的关系呈矩形双曲线。

　　(三)温度

　　酶促反应速度达到最大时的环境温度称为酶的最适温度。高于或低于最适温度，酶促反应速度均降低。人体内各种酶的最适温度在37℃左右。

　　(四)pH

　　酶促反应速度达到最大时的反应体系的pH称为酶的最适pH。pH低于或高于最适值，酶促反应速度均降低。人体内多数酶的最适pH接近于7，但也有例外，如胃蛋白质酶的最适pH为1.8;肝精氨酸酶的最适pH为9.8等。

　　四、抑制剂与激活剂

　　1.不可逆性抑制：以共价键与酶活性中心的必需基团牢固结合，使酶失活(有机磷农药)

　　2.可逆性抑制：非共价键结合

	定义	Vmax	Km
①竞争性抑制（磺胺抗菌素）	抑制剂与底物竞争性结合酶的活化中心	不变	变大
②反竞争性抑制	抑制剂与酶-底物复合物结合阻止产物的生成.	减小	减小
③非竞争性抑制	抑制剂与酶、酶-底物复合物结合使酶丧失活性	减小	不变

　　口诀：竞K大，非V小，反竞K，V都变小。

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