酶

　　酶的催化作用

　　酶的活性中心：指酶分子能与底物结合并发生催化作用的局部空间结构。凡具有活性的酶都具有活性中心。

　　1.活性中心内的必需集团：它包含两个集团(结合集团和催化集团)，其特点是与催化作用直接相关，是酶发挥催化作用的关键部位。

　　2.活性中心外的必需集团：在活性中心外的区域，还有一些不与底物直接作用的必需基团，这些基团与维持整个酶分子的空间构象有关。

　　酶促反应的特点

　　酶不仅催化体内化学反应，而且在体外也能发挥催化作用。

　　1.有效地降低反应的活化能,具有极高的催化能力。

　　2.高度的专一性

　　3.可调节性(这是与无机催化反应的不同点)

　　4.不稳定性

　　酶-底物复合物

　　酶在发挥催化作用前，需与底物密切结合形成酶-底物中间复合物。这种结合是酶与底物结构的相互诱导、相互形变、相互适应的过程，这种解释酶与底物相互作用的学说称为诱导契合学说。

　　辅酶与酶的辅助因子

　　维生素与辅酶的关系

　　多种水溶性B族维生素在体内参与辅酶的组成。

转移的基团	辅酶或辅基	所含维生素
氢原子	黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）、黄素单核苷酸（FMN）	维生素B2
醛基	焦磷酸硫胺素（TPP）	维生素B1
酰基	辅酶A	泛酸（遍多酸）
烷基	辅酶B12	维生素B12
一氧化碳	四氢叶酸	叶酸
氨基	磷酸吡哆醛	维生素B6

　　辅酶作用

　　包括：①运载氢原子或电子，参与氧化还原反应;②运载反应基团，参与基团转移。

　　金属离子作用

　　1.稳定构象 稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象。

　　2.构成酶的活性中心 作为酶活性中心的组成成分，参与构成酶的活性中心。

　　3.连接作用 作为桥梁，将底物分子与酶蛋白螯合起来。

　　酶促反应动力学

　　底物浓度对反应速度的影响

　　米-曼氏方程式

　　[S]：底物浓度。

　　V：反应速度。

　　Vmax：最大反应速度。

　　Km：等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。

　　最适pH：酶催化活性最大时的环境pH。

　　最适温度：酶促反应速度最快时的环境温度。

　　抑制剂与激活剂

　　1.不可逆性抑制：共价键结合(有机磷农药)

　　2.可逆性抑制：非共价键结合

	定义	Vmax	Km
①竞争性抑制 （磺胺抗菌素）	抑制剂与底物竞争性结合酶的活化中心	不变	变大
②反竞争性抑制	抑制剂与酶-底物复合物结合阻止产物的生成.	减小	减小
③非竞争性抑制	抑制剂与酶、酶-底物复合物结合使酶丧失活性	减小	不变

　　口诀：竞K大，非V小，反竞K，V都变小。

　　酶活性的调节

　　1.变构调节 一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的活性，此种调节方式称变构调节。

　　2.共价修饰 在其他酶的作用下，酶蛋白肽链上的某些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。其中磷酸化和去磷酸化最常见。

　　3.酶原激活 酶原在一定的条件下，可转变成有活性的酶。

　　4.同工酶

　　(1)概念：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

　　(2)举例：乳酸脱氢酶(LDH1～LDH5共5种同工酶)心、肾以LDH1为主;肺以LDH3和LDH4为主;骨骼肌以LDH5为主;肝以LDH5为主。血清中LDH含量的顺序是LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LDH5。

　　例题

　　酶促反应中竞争性抑制对底物浓度(Km)和反应速度(Vmax)的影响正确的是

　　A.Vmax值不变

　　B.Vmax值↑

　　C.Km值↑

　　D.Vmax值↓

　　E.Km值↓

　　『正确答案』C

　　『答案解析』竞K大，非V小，反竞K，V都变小。