第二节 免疫球蛋白的结构

　　一、Ig的基本结构

　　1、是由四条链组成的糖蛋白

　　2、重链(Heavy chain)轻链(light chain)

　　3、可变区和恒定区

　　①可变区(Variable region, V区)

　　②恒定区(Constant region, C区)

　　二、Ig功能区

　　1、L链：VL，CL

　　2、H链：

　　3、铰链区：

　　① 富含脯氨酸，易发生伸展及一定程度的转动，便于与抗原决定簇发生互补，也易于与补体结合。

　　② 对木瓜蛋白酶，胃蛋白酶敏感。

　　③ IgM，IgE缺乏铰链区。

　　4、T链和分泌成分

　　① T链(Toining chain)

　　存在于IgM和IgA中，通过二硫键与它们结合，IgM为五聚体，IgA为二聚体(分泌型)

　　② 分泌成分或分泌片(seeretory componant, secratory, piece)是分泌型IgA的一种辅助成分。

　　功能是抵抗外分泌液中蛋白水解酶的降解。

　　三、Ig水解片段

　　(1)木瓜蛋白酶(Papain)水解片段

　　① 在二硫键上方切断，产生三个片段：

　　2个Fab段(抗原结合段)Fragineut:fantigen binding)。

　　一个Fe段(可结晶段Fragment Ligsta, Fab Lligable)。

　　② 一个完整的Fab段可与抗原结合，表现为单价但不能形成凝集或沉淀反

　　应。Ig在异种间免疫所具有的抗原性主要存在于Fc段中。

　　(2)胃蛋白酶(pepsin)水解片段

　　① 在二硫键下方切断，产生一个F(ab1)2和Fc碎片。

　　② F(ab1)2具有双价抗体活性，与抗原结合可发生凝集和沉淀反应。

　　③ 由于应F(ab1)2时保持了结合相应抗原的生物学活性，又减少了或避免了Fc段抗原性可能引起的副作用，因而在生物制品中有较大的实际应用价值。

　　④ Fc可继续水解成更小的片段，失去其生物学活性。